2024年6月12日，365体育官方唯一入口赵涛博士与南京大学泮燕红教授在国际著名学术期刊Nature Ecology & Evolution在线发表了题为“Transformation of β-sheets into disordered structures during the fossilization of feathers”的评述性文章，对爱尔兰科克大学等单位的研究人员于2023年9月21日发表的成果（Slater et al., 2023）提出了不同的解释。

蛋白质在化石中的保存越来越受到研究人员的关注，其中，角蛋白（以前被称为α-角蛋白）和角质β-蛋白（以前被称为β-角蛋白）因其与羽毛的演化有关和其稳定性而受到较多的关注。Slater et al.（2023）基于对现生鸟类羽毛（包括经高温处理的羽毛和对照）和化石羽毛的X 射线吸收近边结构光谱（XANES）和红外光谱（FTIR）分析提出，角质β-蛋白中的β-折叠会随着温度升高转变为α-螺旋，化石羽毛中的角蛋白和α-螺旋可能是化石化的产物。

但是，对Slater et al.（2023）提供的红外数据的重新分析显示，经高温处理的羽毛和化石羽毛的红外光谱中缺少α-螺旋存在的可靠证据。

Slater et al.（2023）将现代羽毛红外光谱酰胺I带1651–1661 cm^-1范围的峰和酰胺II带1531–1538 cm^-1范围的峰全部解释为α-螺旋。首先，在酰胺I带，α-螺旋（1648–1657cm^-1）和不规则结构（1642–1657 cm^-1）的吸收峰重叠，因而基于酰胺I带识别α-螺旋具有不确定性。其次，前人研究显示，α-螺旋在酰胺II带的吸收峰位于1545–1550 cm^-1，而1531–1538 cm^-1范围的峰可解释为β-折叠和/或不规则结构，也与Slater et al.（2023）的解释不符。然后，在经高温处理的羽毛（250 ℃，1 h）中，酰胺I带中缺少β-折叠的吸收峰，说明了β-折叠完全遭到破坏，所以在这些样品的酰胺II带中位于1534 cm^-1和1531 cm^-1的峰中可以被认为全部来自不规则结构，这说明高温使得β-折叠转变成了不规则结构，而非α-螺旋。

在Slater et al.（2023）所分析三件化石羽毛的红外光谱中，在酰胺I带的1648–1657cm^-1和酰胺II带的1531–1538 cm^-1范围内均没有吸收峰，说明化石中缺少α-螺旋保存的证据。另外，其中两件化石羽毛中保存有黑素体，残存的黑色素也可能在酰胺I带和酰胺II带产生吸收峰，从而使得化石羽毛红外光谱的解释更为复杂，这也说明了进一步研究的必要性。

该研究得到国家自然科学基金委和云南省“兴滇英才支持计划”的支持。原文链接：https://www.nature.com/articles/s41559-024-02432-6。